AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Los l-α-aminoácidos y sus derivados desempeñan un papel crucial en varias funciones celulares, tales como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de compuestos como porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Estos compuestos son fundamentales para diversas rutas metabólicas y procesos fisiológicos. Por otro lado, los péptidos, que son polímeros cortos de aminoácidos, ejercen funciones importantes en el sistema neuroendocrino, actuando como hormonas, factores liberadores de hormonas, neuromoduladores y neurotransmisores.

IMPORTANCIA NUTRICIONAL

Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la capacidad de sintetizar 10 de los 20 l-α-aminoácidos comunes en cantidades adecuadas para sustentar el crecimiento de lactantes o para mantener la salud en adultos. Por esta razón, la dieta humana debe suministrar cantidades suficientes de estos aminoácidos esenciales desde un punto de vista nutricional. Aunque las proteínas en los seres humanos solo contienen l-α-aminoácidos, los microorganismos hacen uso extenso de d-α-aminoácidos, lo que refleja la diversidad de roles que desempeñan los aminoácidos en distintas formas de vida.

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos están formados por un carbono denominado α, al cual se unen un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno, y una cadena lateral R que varía entre diferentes aminoácidos. Todos los aminoácidos son ácidos polipróticos, ya que poseen al menos dos grupos ionizables en la misma molécula. El grupo carboxilo se comporta como un ácido con un valor de pK generalmente menor a 7, mientras que el grupo amino actúa como una base, presentando un valor de pK generalmente mayor a 7.

En un entorno con un pH cercano al punto isoeléctrico (pI), los aminoácidos adoptan una forma conocida como ión dipolar o zwitterión, lo que les confiere una carga neta de cero. Este ión es eléctricamente neutro a pesar de tener grupos con carga opuesta y es anfótero, lo que significa que puede actuar tanto como ácido como base. La carga neta de un aminoácido dependerá del pH del medio y de los valores de pK de sus grupos ionizables. El pI es el pH donde ambos grupos están ionizados, resultando en una carga neta igual a cero.

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS

Los aminoácidos ácidos son aquellos que tienen un tercer grupo ionizable en su cadena lateral con un valor de pK menor a 7, generalmente un grupo carboxilo (-COOH). En contraste, los aminoácidos básicos poseen un tercer grupo ionizable con un valor de pK mayor a 7, que puede ser un grupo amino (-NH₂) o un derivado de este.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

De los más de 300 aminoácidos que existen de manera natural, 20 de ellos constituyen las unidades monómeros predominantes en las proteínas. A pesar de que un código genético de tres letras podría ser capaz de codificar más de 20 aminoácidos, algunos de ellos son especificados por múltiples codones, lo que refleja la complejidad y versatilidad de estos biomoléculas.

AMINOÁCIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Entre los 20 aminoácidos predominantes en las proteínas, algunos autores también han considerado la selenocisteína (Sec/U) y la pirrolisina (Pyl/O) como aminoácidos convencionales. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son α-aminoácidos, caracterizándose por tener los grupos -COO^- y -NH₃⁺ unidos al carbono α, mientras que los restantes átomos de carbono (Cβ, Cγ, etc.) forman parte de la cadena lateral R.

El carbono α en la mayoría de los α-aminoácidos es quiral, lo que permite la existencia de dos formas estereoisómeras: D y L. En las proteínas, casi exclusivamente se encuentran los estereoisómeros L, excepto en algunas excepciones.

AMINOÁCIDOS QUE FORMAR LAS PROTEÍNAS

Clasificación por naturaleza química

Los aminoácidos que forman las proteínas se diferencian por la naturaleza química de sus cadenas laterales. Aquellos que son apolares contienen cadenas laterales alifáticas y son propensos a participar en interacciones hidrofóbicas. Los aminoácidos aromáticos, que contienen un grupo fenilo o algún derivado en su cadena lateral, presentan propiedades especiales: son ligeramente más polares, sus cadenas laterales son voluminosas y son responsables de la absorción de luz en la región UV (~280 nm).

Aminoácidos polares sin carga

Los aminoácidos polares sin carga contienen grupos polares no cargados en su cadena lateral, que no se ionizan en solución, pero que facilitan interacciones electrostáticas en el ambiente celular. Por otro lado, los aminoácidos polares con carga tienen un grupo polar ionizable que puede ser ácido o básico, específicamente:

Aminoácidos ácidos: poseen una carga negativa, generalmente a través de un grupo carboxilo (-COO^-).
Aminoácidos básicos: tienen una carga positiva, derivada de un grupo amino (-NH₃⁺) o derivados como el guanidinio en el caso de la arginina o el imidazol en el de la histidina.

OTROS AMINOÁCIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Algunos aminoácidos que pueden encontrarse en ciertas proteínas incluyen aquellos que actúan como intermediarios del metabolismo del nitrógeno. Estos aminoácidos son esenciales en la síntesis y descomposición de compuestos nitrogenados, un proceso central en la biología.

ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace que se forma entre el grupo -NH₂ de un aminoácido y el grupo -COOH de otro, con la pérdida de una molécula de agua; este proceso es fundamental en la formación de péptidos y cadenas polipeptídicas. Al unirse varios aminoácidos a través de enlaces peptídicos, se genera un péptido o una cadena polipeptídica.

Características estructurales básicas de los péptidos

Los péptidos tienen un grupo -NH₃⁺ libre en uno de sus extremos (extremo N-terminal) y un grupo -COO^- libre en el extremo opuesto (extremo C-terminal). Los restantes grupos -NH₃⁺ y -COO^- quedan "sepultados" dentro de la cadena, dejando expuesta únicamente la cadena lateral de cada aminoácido.

HIDRÓLISIS

La hidrólisis se refiere al proceso mediante el cual un enlace peptídico se rompe mediante la incorporación de una molécula de agua, y este proceso es catalizado por enzimas del tipo hidrolasa, específicamente peptidasas o proteasas. Por ejemplo, la triptina corta un péptido a nivel de los residuos de lisina y arginina, mientras que la quimotripsina actúa sobre fenilalanina, tirosina o triptófano, y la pepsina actúa sobre estos aminoácidos desde el lado amino.

PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Muchos péptidos que son considerados hormonales o neurotransmisores son muy cortos en comparación con las proteínas, pero juegan roles vitales en diversos procesos fisiológicos. Algunos ejemplos son:

Oxitocina: Un péptido de 9 residuos que se secreta por la hipófisis y actúa tanto como hormona como neurotransmisor, estimulando contracciones durante el parto. También se le denomina la "molécula social" por su implicación en interacciones sociales y el afecto.
Bradiquinina: También de 9 residuos, actúa como un potente vasodilatador dependiente del endotelio, aumentando la permeabilidad vascular, inhibiendo la inflamación y participando en el mecanismo del dolor.
Aspartame: Un éster metílico del dipéptido aspartato-fenilalanina (D-F), se comercializa como un sustituto hipocalórico del azúcar bajo diversas marcas, aunque su uso ha sido criticado por posibles efectos nocivos en la salud, incluyendo su potencial carcinogénico.

CONCLUSIÓN

En resumen, la comprensión de los aminoácidos y péptidos es fundamental no solo en biología molecular y biomedicina, sino también en nutrición. Estos compuestos son las unidades básicas que construyen las proteínas y desempeñan funciones críticas en el metabolismo celular y la regulación fisiológica.

Gracias.

Aminoácidos y Péptidos: Esenciales en Biomedicina y Nutrición

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